Evaluación de las interacciones de análogos de neurotensina sobre el receptor Sortilin utilizando simulaciones Docking y dinámica molecular

Abstract

Este trabajo propuso una combinación de herramientas computacionales tales como Docking Molecular y Simulación de Dinámica Molecular con las que se logró evaluar las interacciones de los análogos de Neurotensina sobre el receptor Sortilin, importantes para la afinidad. De estas interacciones se pudo denotar que la Arg292 presenta uniones mediante puentes de hidrógenos con el C-terminal de los ligandos, así como interacciones tipo hidrófobas con los residuos Tyr318 y Ser319 en la región C del sitio de unión de la proteína; de igual manera se observó que los aminoácidos Ser283, Ile294 y Phe281 conforman un bolsillo hidrofóbico en la región B importante para mantener interacciones hidrofóbicas con los ligandos; además otro tipo de interacciones descritas por Søren como la Lys227, Leu320 y Phe317 presentaron uniones débiles lo que llevó a considerarlas como interacciones poco importantes para la afinidad.