Munera, MarlonContreras, NeyderSanchez, AndresSanchez, JorgeEmiliani, Yuliana2023-10-152024-09-052023-10-152024-09-052023-10-152215-7840https://hdl.handle.net/11227/17963Introducción: las quitinasas son enzimas modificadoras de quitina y se han reportado como alérgenos en plantas y poco en animales, aunque poseen reactividad cruzada debido a su alta conservación. Objetivo: explorar el potencial alergénico y el mimetismo molecular entre quitinasas de fuentes alergénicas comunes mediante bioinformática. Métodos: se utilizaron ElliPro y BepiPred para predecir epítopos de células B y T. Se realizaron estudios filogenéticos, de identidad y de conservación estructural con MEGA 5, PRALINE y Consurf. Se obtuvieron modelos 3D de quitinasas no reportadas en el Protein Data Bank mediante Swiss model. La capacidad de unión de ligandos se exploró con AutoDock Vina, utilizando Bisdionina C, Bisdionina F y Montelukast como ligandos. Resultados: la quitinasa de P. americana (Per a 12) comparte un 44% de identidad con homólogos en P. vannamei, ácaros e insectos, y una identidad moderada con la quitinasa humana. Se reveló una alta homología estructural. Un epítopo lineal entre los residuos 127 y 144 está altamente conservado en todas las quitinasas. Se predijeron tres epítopos de células T conservados. Las simulaciones de acoplamiento molecular revelaron el sitio activo y el potencial de unión de varios ligandos, identificando residuos críticos. Conclusión: proponemos a las quitinasas como un nuevo grupo potencial de panalérgenos, explicando casos de sensibilización a varias fuentes alérgenas. Dado su homología con proteínas humanas, merece una exploración inmunológica para apoyar su implicación en la respuesta autoinmune.Introduction: chitinases are chitin-modifying enzymes that have been reported as allergens in plants and, to a lesser extent, in animals, though they possess cross-reactivity due to their high conservation. Objectives:  to explore the allergenic potential and molecular mimicry among chitinases from common allergenic sources using bioinformatics. Methods: ElliPro and BepiPred were used to predict B and T cell epitopes. Phylogenetic, identity, and structural conservation studies were conducted using MEGA 5, PRALINE, and Consurf. 3D models of chitinases not reported in the Protein Data Bank were obtained using Swiss model. Ligand binding capacity was explored with AutoDock Vina, using Bisdionin C, Bisdionin F, and Montelukast as ligands. Results: the chitinase from P. americana (Per a 12) shares 44% identity with homologs in P. vannamei, mites, and insects, and moderate identity with human chitinase. High structural homology was revealed. A linear epitope between residues 127 and 144 is highly conserved in all chitinases. Three conserved T cell epitopes were predicted. Molecular docking simulations revealed the active site and ligand-binding potential, identifying critical residues. Conclusions: we propose chitinases as a potential new group of panallergens, explaining sensitization cases to various allergenic sources. Given their homology to human proteins, they deserve immunological exploration to support their implication in autoimmune responses.application/pdfspaMarlon Munera, Neyder Contreras, Andres Sanchez, Jorge Sanchez, Yuliana Emiliani - 2023https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0alérgenoquitinasasreactividad cruzadabioinformáticaepitopeacoplamiento molecularallergenchitinasecross reactivitybioinformaticsepitopedockingArtículo de revista10.32997/rcb-2023-4769http://purl.org/coar/access_right/c_abf22389-7252https://doi.org/10.32997/rcb-2023-4769info:eu-repo/semantics/openAccessEsta obra está bajo una licencia internacional Creative Commons Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0.